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Fallstudien der mathematischen Modellbildung [MA2902] - WS 16/17 - Fachgebiet 3: Roentgenkristallographie

Inhalt

Roentgenkristallographie (englisch: X-ray crystallography) ist die zentrale Methode zur Aufklaerung der atomaren Struktur von Proteinen (Biomolekuelen bestehend aus einigen hundert bis einigen Tausend Atomen). Bis heute wurden sage und schreibe 14 Nobelpreise fuer Forschungsarbeiten in Zusammehang mit dieser Methode vergeben.

Man isoliert das Protein, kristallisiert es (d.h. stellt aus identischen Kopien des Proteins kuenstlich eine Kristallgitterstruktur her), sendet Roentgenstrahlen mit Wellenlaenger der Groessenordnung der Atomabstaende (ca. 10^-10 m) auf den Kristall, misst das resultierende Beugungsmuster (d.h. die Intensitaet der emittierten Strahlung), versucht mithilfe geeigneter Algorithmen oder Modellierungsannahmen die - aus dem Muster nicht ersichtlichen - Phasen der emittierten Strahlung zu rekonstruieren (phase retrieval), und kann aus diesen Daten schliesslich die atomare Struktur bestimmen. Entscheidend fuer das Funktionieren dieser Methode ist die IN HOECHSTEM MASSE BEMERKENSWERTE Tatsache, dass Roentgenwellen von Kristallstrukturen nur in gewisse diskrete charakteristische Richtungen emittiert werden (sogenannte Bragg Peaks); mathematisch laesst sich diese Tatsache als physikalische Manifestation der EBENFALLS IN HOECHSTEM MASSE BEMERKENSWERTEN Poisson'schen Summenformel der Fourier-Analysis verstehen. (Dieser Zusammenhang wird natuerlich in der Vorlesung erklaert.)

In Vorlesungen 1 bis 6 werden wir eine vollstaendige mathematische Beschreibung solcher Roentgenexperimente erarbeiten, inklusive Modellierung der Strahlung (als Loesung der Maxwell'schen Gleichungen der Elektrodynamik), Modellierung von Kristallstrukturen, Modellierung der Wechselwirkung zwischen Strahlung und Materialprobe, sowie Herleitung des Beugungsmusters aus diesen Zutaten.

In Vorlesungen 7 und 8 beschaeftigen wir uns mit dem - nach wie vor nicht zufriedenstellend geloesten - inversen Problem der Rekonstruktion einer Struktur aus Beugungsbildern. (Zwar sind heutzutage ca. 100 000 Proteinstrukturen bekannt, und 90 Prozent davon wurden mittels Roentgenkristallographie bestimmt, aber die atomare Struktur der meisten Proteine ist nach wie vor unbekannt, und Gegenstand aktueller interdisziplinaerer Forschuing in den Gebieten Biologie, Chemie, Physik, Mathematik, Informatik.) Ein interessantes und nicht gut verstandenes mathematisches Kernproblem ist hierbei das sogenannte 'phase retrieval'.

Aktuelle Informationen

-- GeroFriesecke - 26 Sep 2016

Vorlesung

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Die tablet-Mitschrift wird jeweils nach der Vorlesung hochgeladen.

Week 1
Vorlesung 1: Einfuehung; Definition und Beispiele von Kristallgittern Vorlesung 1
Vorlesung 2: Orangenstapel-Workshop Siehe Handout
Übung 1: hcp-Gitter; Helixstrukturen Blatt 1  Lösungsskizze
Week 2
Vorlesung 3: Modellierung von Roentgenstrahlen: Maxwell-Gleichungen, Ebene Wellen Vorlesung 3
Vorlesung 4: Energietransport und Intensitaet; Semi-empirische Vorhersage der Lage von Beugungsmaxima a la Physiktexte; Duales Gitter Vorlesung 4
Übung 2: Energietransport; Reziprokes Gitter; Experimentelle Bestimmung der Maschenweite von Textilien Blatt 2  Lösungsskizze
Week 3
Vorlesung 5: Vorhersage der Lage von Beugungsmaxima auf dem Schirm; Volles elektromagnetisches Modell fuer Roentgenbeugungsmuster Vorlesung 5
Vorlesung 6: Beugungsmuster von Kristallstrukturen; Fourier-analytische Interpretation der Peak-Intensitaeten; Poisson'sche Summenformel Vorlesung 6
Übung 3: Faltungssatz der Fourier-Analysis; Ausloeschungseffekte im Si-Beugungsmuster Blatt 3  Lösungsskizze
Week 4
Vorlesung 7: Herleitung des Beugungsmusters von Kristallstrukturen; Woher kommt die Streuformel? Vorlesung 7
Vorlesung 8: Phasenrekonstruktion (phase retrieval) Vorlesung 8
Übung 3: Phasenrekonstruktion Blatt 4  Lösungsskizze